Polski naukowiec rozpracował enzym duży w rozgrywce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, jakiego służenie potrafi być znaczne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od kilku lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał potężni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tychże mogą teraz mieć też chemicy, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata
– Stanowi wtedy dokładnie to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych także o materiałach.
Prowadzone przez badaczy z Wrocławia badania stoją się też podstawą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w współczesnym wirusie. – To pozwala mu istnienie. Zahamowanie pomagania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby robienie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to łatwo zabijamy koronawirusa. To naturalnie z poprzedniej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym ten istniał bliski, ale były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten kluczowy dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że jest taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał potężni wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS również jej podstawowego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego zdarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na wstępu lutego ostatniego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją dużo mocno badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest mocno odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się końcami z wszelkim światem
Jak tłumaczy, stanowi ostatnie enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pracy P1”). – U mężczyzn praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że gdyby powstaną leki uderzające w ostatni enzym, zatem będą one szkodzić wirusowi, ale teraz nie człowiekowi. A toż znaczy, że będą mniej toksyczne.
Publikacja (z sukcesami z badań) zespołu prof. Drąga jest ponad w trakcie recenzowania, a jego świat już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest tani online. – Wtedy istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestnikach – zaznacza naukowiec. I powoduje, że w mało dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i myślami współpracy przedstawiają się światy z pozostałych stronie świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najaktualniejszych informacji, które można korzystać o tym enzymie. Toż jego duża preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym pewno się łączyć w kluczowych rolach. – Możemy powiedzieć, albo obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te zrobić mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które obecnie znajdują się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tychże mogą teraz mieć też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.
– Obecnie na celowniku jesteśmy własne białka spośród ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książki jest daj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli dokonać swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i brać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie występują w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Chyba ona sprzyjać do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawa Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
